КРУГОВОРОТ ВЕЩЕСТВ В ПРИРОДЕ

Смотрите также:

Медицинская библиотека

Производство витаминов

Витамины для здоровья

АВИТАМИНОЗ и гипоавитоминоз...

Минеральные вещества, витамины, биостимуляторы

Биология

Авитаминоз

признаки недостаточности витаминов

Уход за больными

Медицинская энциклопедия

Медицинский справочник

Судебная медицина

Физиология человека

Биогеронтология – старение и долголетие

Биология продолжительности жизни

Внутренние болезни

Внутренние болезни

Болезни желудка и кишечника

Болезни кровообращения

Болезни нервной системы

Инфекционные болезни

Гинекология

Микробиология

Палеопатология – болезни древних людей

Психология

Общая биология

Ревматические болезни

Лечебное питание

Лекарственные растения

Валеология

Естествознание

История медицины

Медицина в зеркале истории

Биографии врачей, биологов, ботаников

Пособие по биологии

БЕЛКИ

Если вы хотите сугубо схематически представить себе типичную молекулу белка, вообразите, что перед вами длинная цепь, состоящая из многих десятков или нескольких сотен звеньев, скрученная в виде спирали — наподобие винтовой лестницы. В составе этой цепи имеются звенья различной формы — всего 20 разных форм,— многократно повторяющиеся.

Молекула белка, подобно цепи, построена из отдельных, связанных между собой звеньев — аминокислот. В составе белков растений и животных, потребляемых нами с пищей, имеется около 20 различных аминокислот. Любая аминокислота па одном конце своей молекулы имеет группировку кислотного характера (карбоксильную группу), на другом — группировку основную (аминогруппу). За счет этих группировок две молекулы аминокислот (одинаковых или разных) связываются между собой, образуя так называемую пептидную связь. Продукт соединения двух аминокислот называют дипептидом, трех — трипентидом и т. д. Молекула, имеющая в своем составе много пептидных связей, называется полипептпдом. Одна и та же аминокислота и полипептидной цепи может повторяться многократно. Число соединенных между собой аминокислот в полииептндиых цепях разпых белков колеблется от нескольких десятков до нескольких сотен.

Теперь попробуем подсчитать число возможных вариантов белков, образуемых разными сочетаниями аминокислот. Обозначим условно три аминокислоты буквами а, бив. Если скомбинировать их различными возможными способами, могут быть получены шесть комбинаций: абв, авб, бав, бва, ваб и вба. Из четырех аминокислот возможны уже 24 комбинации, из 10 число возможных сочетаний превышает 3 500 000, а при наличии 20 различных аминокислот число таких комбинаций достигает 2 500 000 000 000 000 000. И это при условии, что в полипептиде каждая аминокислота встречается одни раз. Но в молекуле белка одна и та же аминокислота может повториться многократно. Если в белковой молекуле содержится 500 связанных между собой аминокислот, число возможных сочетаний достигает астрономической цифры: единицы с 600 нулями! Таково теоретически возможное число полипептпдных цепей, образуемых 500 аминокислотными звеньями, в которых в разных сочетаниях содержатся 20 различных аминокислот. Такого числа подобных молекул в природе не может существовать, ибо эта цифра, вероятно, превышает число всех атомов па нашей планете. Это тот материал, из которого в ходе эволюции произошел отбор сочетаний амипокислот, структур белков, наиболее отвечающим условиям, в которых формировались белковые молекулы и которые затем закрепились в живых системах.

Ученые выделили в чистом виде еще только часть (и, по-видимому, небольшую) природных белков. Мы не знаем общего их числа. Оно, конечно, во много раз меньше названной выше астрономической цпфрьт. Но несомненно также, что оно чрезвычайно велико. Количество известных белков-катализаторов (ферментов) уже перевалило за тысячу, и ежегодно открываются все новые и новые.

Мы вели разговор о первичной структуре белка, которая определяется набором и порядком чередования аминокислот в полинеитндпой цепи, низшем уровне организации белковой молекулы. Для того чтобы составить суждение о более высоких уровнях структурной организации белковой молекулы, вернемся к примеру с цепью. Представьте себе, что цепь • скручена в спираль — наподобие винтовой лестницы и что отдельные витки этой спирали связаны между собой не металлическими связями, а менее прочными,— скажем, при помощи шпурков. Перед памп аналогия того, что называют вторичной структурой белка, где полипептидная цепь расположепа не в одной плоскости, а имеет трехмерную структуру, форму спирали, отдельные ВИТКИ которой связаны между собой связями ме- пее прочными, чем пептндпая — водородными связями.

Примером белков, молекулы которых представляют собой такую вытянутую спиралевидную нить, могут служить фибриллярные белки. Обычно они нрочны и входят в состав опорных, защитных тканей, например^коллаген, находящийся в хрящах, сухожилиях, связках, коже, или кератин, придающий прочность ногтям, копытам, рогам, чешуе, волосам, перьям, поверхностным слоям кожи.

Особо важны так называемые глобулярные белки. Участки иолипоптпдпой цени, свернутые в виде спирали, составляют не более 70% всей ее длины, остальная часть цепи неспирализована. Полипсптндиая цепь, образуя множество петель и изгибов, с-вернута в клубок, глобулу, конфигурация которой стабилизирована связями различной прочности. Эта пространственная упаковка белковой молекулы и составляет ее третичную структуру. Биологическая активность белка в большой степени зависит как рал от высшей степени его организации — третичной структуры. Это относится прежде всего к способности многих белков катализировать химические реакции, то есть к их ферментативным свойствам.

Некоторые белки имеют еще и четвертичную структуру: их молекулы построены из нескольких полипептидпых цепей (субъединиц), каждая из которых имеет собственную первичную, вторичную и третичную структуру.

Все белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды).

Простые построены, как только что было описано, только из аминокислот, сложные представляют собой молекулу простого белка, связанного с небелковой частью, так называемой простетпческой группой. Небелковая часть протеидов нредстазлеиа нуклеиновыми кислотами (тогда перед пами иуклеопротенд), углеводными, ли- ппдными, пигментными либо другими группами.

Принятые с пищей белки под действием ферментов пищеварительного тракта гидролпзуются, расщепляются па составляющие их молекулы аминокислот — наподобие того, как дом можно разобрать на кирпичи, из которых он построен. Аминокислоты из кишечника всасываются в кровь и из нее поступают во все клетки тела. Главная функция аминокислот заключается в том, что онн в клетках служат строительным материалом. Из ппх клетки строят новые сочетания «кирпичей» (аминокислот) — белки тела. Прн этом аминокислоты собираются в иных сочетаниях, чем те, в которых онн присутствуют в пищевом белке. Каждый вид живых существ, каждый вид тканей, клеток организма одного и того же вида живых существ характеризуются специфическими, ему присущими особенностями строения индивидуальных белков и сочетаний последних. Кроме белков, из аминокислот строятся другие содержащие азот сравинтельпо низкомолекулярные, небелковые вещества, например, гормоны и многие другие абсолютно необходимые организму соединения.

Аминокислоты служат не только строительным, но и энергетическим материалом. При полном окислении в организме грамма белка освобождается столько же энергии, сколько ее освобождается при окислепип грамма сахара: 4,1 большой калории. При распаде аминокислот от них отщепляется прежде всего содержащийся в их молекулах азот. Он присутствует в них как элемент, входящий в состав аминогрупп,— каждая из них состоит из одного атома азота и двух атомов водорода. Азот в аминокислотах трехвалентный, двумя валентностями он связан с двумя атомами водорода, третьей — с прочей частью молекулы, построенной из углерода, водорода и кислорода.

Наиболее распространенный в природе путь распада аминокислот — окнслительпое дезаминирование (утрата аминогруппы, сопряженная с окислением). Как видно процесс этот идет в две стадии. В первой из них от аминокислоты отщепляются два атома водорода. Их захватывает кофермент, содержащий в своей молекуле витамин PP. В продукте этой реакции — имппо- кислоте азот оказывается связанным с углеродом непрочной двойной связью, которая во второй стадии процесса разрывается с присоединением молекулы воды. При этом водород воды присоединяется к атому азота, и последпий, оказавшись связанным с тремя водородными атомами в молекулу аммиака, отщепляется в такой форме от имипо- кислоты. А кислород воды присоединяется по месту двойной связи к атому углерода, и аминокислота оказывается превращенной в кетокислоту.

Аммиак удаляется из организма в свободном виде, либо превратившись в аммиачные (аммонийные) соли, либо после его превращения в другие конечные продукты азотистого обмена. Везазотистая часть молекулы бывшей аминокислоты — ксгокислота окисляется до углекислоты и воды, освобождая энергию. Кроме того, кетокислоты используются организмом как материал для синтеза других соединений, в том числе углеводов и жиров.

Если наша пища бедтта углеводами и жирами, организм приспосабливается к такому дефициту п строит эти вещества из продуктов распада пищевых белков — из кетокислот. Следовательно, как источник энергии белок может заменять углеводы и жиры. Но заменить белки нищи углеводами или жирами нельзя: в нпх отсутствует азот. Жить на пище, лишенной белка, человек не может.

Лучшие источники белка — мясо, рыба, молоко, творог, яйца, бобовые растения (горох, фасоль, соя). Не все пищевые белки равноценны. Часть необходимых аминокислот организм может создавать путем перестройки молекул других аминокислот. Такие аминокислоты называют заменимыми. Но есть и аминокислоты незаменимые — такие, которые в организме не образуются из других. Лучшим источником иезамепимых аминокислот служат пищевые белки животного происхождения — мяса, рыбы, молочных продуктов, яиц. Поэтому рекомендуется, чтобы из тех примерно 100 г белка, которые должны присутствовать в суточном пищевом рационе здорового взрослого человека среднего веса, занимающегося умственным или нетяжелым физическим трудом, 30 г были белками животного происхождения.

В 1937 г. советский биохимик сделал крупнейшее в XX веке открытие в области биохимии азотистого обмена: обнаружил процесс нереамннирования аминокислот. Дальнейшее развитие этого открытия показало, что пере- аминированне— это 'центральный, главный процесс в обмене азотистых всщиств как у животных н человека, так и у растений.

Из схемы видна основная суть этого процесса,  кислота и кетокгтслота ооменпваются своими аминогруппой (NH2) и кетогруппой (СО). К безазотистому остатку аминокислоты (а) присоединяется кетогруппа кетокисло- ты (а) и образуются аминокислота (б) и кетокислота (б).

В чем же состоит биологическое значение процесса переаминировання?

Дели в том, что аминокислотный состав пищевых белков часто не соответствует аминокислотному составу белков тела. Одни аминокислоты в белках пищи могут присутствовать в больших количествах, чем их требуется для построения белков и других азотистых веществ тела, других может не хватать. При ггомощп процесса переамппировапия организм строит недостающие ему аминокислоты. К сожалению, высшие животные и человек таким путем в состоянии строить не весь набор требуемых им аминокислот — синтезируются только некоторые на них, заменимые аминокислоты.

Наряду с «поставкой» организму части недостающих в пище аминокислот, процесс переаминирования имеет другое чрезвычайно важное значение: он значительно облегчает процесс дезамипировании почти всех аминокислот.

В последующих главах читатель сможет познакомиться с важной ролью, которую выполняют витамины в белковом обмене, в процессах распада п превращений аминокислот.

К содержанию книги: Значение витаминов для организма