Вся электронная библиотека      Поиск по сайту

 

ОБЩАЯ БИОЛОГИЯ

 

 

Органические соединения, входящие в состав клетки

 Белки. Функции белков

 

Смотрите также:

Биология

 

Биографии учёных биологов

 

История медицины

 

Микробиология

 

Физиология человека

 

Общая биология

 

Ботаника

 

Необычные растения

 

Жизнь зелёного растения

 

Лекарственные растения

 

Необычные деревья

 

Мхи

 

Лишайники

 

Древние растения

 

Пособие по биологии

 

Валеология

 

Естествознание

 

История медицины

 

Медицинская библиотека

Органические соединения составляют в среднем 20—30 % массы клетки живого организма

 

 К ним относятся биологические полимеры — белки, нуклеиновые кислоты и углеводы, а также жиры и ряд небольших молекул — гормонов, пигментов, аминокислот, нуклео- тидов, АТФ и др. В различные типы клеток входит неодинаковое количество тех или иных органических соединений. Например, в растительных клетках преобладают сложные углеводы — полисахариды; в животных — больше белков и жиров. Тем не менее каждая группа органических веществ в любом типе клеток выполняет сходные функции.

 

Белки

 

Белки составляют 10—18 % от общей массы клетки. Это высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6 ООО до 1 млн. Д и выше. В организме человека встречается около 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся по своей массе, структуре и функциям не только друг от друга, но и от белков других организмов

 

Несмотря на такое разнообразие и сложность строения, все белки построены всего из 20 различных аминокислот.

Общая формула их выглядит так:

H2N — НС — СООН

В левой части формулы расположена группа NH2, которая называется аминогруппой и обладает основными свойствами; в правой части — группа СООН, которая называется карбоксильной и имеет кислотные свойства. Вспомните, что карбоксильная группа свойственна всем органическим кислотам. Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами (R), которыми могут быть самые разные соединения

 

Таким образом, аминокислоты — амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты, и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Две аминокислоты соединяются в одну молекулу путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп (HN — СО) с выделением молекулы воды. Связь между аминогруппой одной аминокислоты и сарбоксильной группой другой ковалентная. В данном случае она называется пептидной связью:

H,N—НС—С +_ N—НС—СООН——

I           «ч

—- HjN—НС—С                  N—НС—СООН

Н70

 

Соединение двух аминокислот называется дипептидом, трех — трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 аминокислотных остатков и более,— полипептидом.

Белки, входящие в состав живых организмов включают сотни и тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный, чем и определяется различие свойств белков.

 

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

 

Однако молекула белка в виде цепи аминокислот, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходим более высокий уровень структурной организации, выражающийся в усложнении пространственного расположения мономеров белковой молекулы.

 

 

В клетках белки имеют вид спирально закрученных волокон или шариков (глобул) Это объясняется тем, что полипептидная цепочка принимает строго опреде ленную форму в зависимости от химического строения входящих в ее состав аминокислот. После своего обра зования полипептидная цепь сворачивается в спираль. Между атомами соседних витков спирали возникают водородные связи, в частности между NH- и СО-группами, расположенными на соседних витках.

 

Цепочка аминокислот, закрученных в виде спирали, образует вторичную структуру белка. Многие белки, например коллаген, функционируют в форме закрученной спирали. Но часто для приобретения биологической активности необходима третичная, глобулярная структура белковой молекулы. Третичная структура формируется благодаря взаимодействию радикалов аминокислот, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные или S—S-связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы.

 

Количество аминокислот с радикалами, участвующими в формировании третичной структуры, а также порядок их расположения в полипептидной цепочке специфичны для каждого белка. Следовательно, особенности третичной структуры белка определяются его первичной структурой.

 

Поскольку большинство белков проявляет свою биологическую активность в виде третичной структуры, замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате способности к участию в биохимических реакциях.

 

Для некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации Например, гемоглобин — комплекс из четырех связанных между собой молекул; только в такой форме он может присоединять и транспортировать кислород. Подобные агрегаты носят название четвертичной структур I.

 

По своему составу белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят название нуклео- протеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фосфо- и металлопротеидов.

 

Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.

 

Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура — четвертична, , затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях — первичная. Если при изменении условий среды первичная структура молекулы белка остается неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Процесс восстановления структуры денатурированного белка называется ренатурацией.

 

Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток, для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные свойства.

 

Функции белков

 

Функции белков в клетке многообразны. Одна из важнейших — строительная функция: белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

 

Для ооеспечения жизнедеятельности клетки исключительно важное значение имеет каталитическая, или ферментативная, роль белков. Биологические катализаторы, или ферменты,— это вещества белковой природы, ускоряющие химические реакции в десятки и сотни ты сяч раз.

 

Ферментам свойственны некоторые черты, отличающие их от катализаторов неорганической природы. Во- первых, один фермент катализирует только одну реакцию или один тип реакций, т. е. биологический катализ специфичен. Во-вторых, активность ферментов ограничена довольно узкими температурными рамками (35— 45 °С), за пределами которых их активность снижается или исчезает. В-третьих, ферменты активны при физиологических значениях рН, т. е. в слабощелочной среде. Еще одно важное отличие ферментов от неорганических катализаторов: биологический катализ протекает при нормальном атмосферном давлении.

 

Все это определяет ту важную роль, которую ферменты играют в живом организме. Практически все химические реакции в клетке протекают с участием ферментов.

 

Двигательная функция живых организмов обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных и пр.

 

Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.

 

При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов белые кровяные тельца лейкоциты— образуют особые белки — антитела. Они связывают и обезвреживают не свойственные организму вещества — это защитная функция белков .

 

Белки служат также источником энергии в клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

 

 

К содержанию книги: Мамонтов. Биология, пособие

 

Смотрите также:

 

Курс биологии для поступающих в вузы  Биология — наука о живой природе  Общая биология  Молекулярная биология  совокупность наук о живой природе  БИОЛОГИЯ И ГЕНЕТИКА