|
Органические соединения
составляют в среднем 20—30 % массы клетки живого организма
К ним относятся биологические полимеры — белки,
нуклеиновые кислоты и углеводы, а также жиры и ряд небольших молекул — гормонов,
пигментов, аминокислот, нуклео- тидов, АТФ и др. В различные типы
клеток входит неодинаковое количество тех или иных органических соединений.
Например, в растительных клетках преобладают сложные углеводы — полисахариды;
в животных — больше белков и жиров. Тем не менее каждая группа органических
веществ в любом типе клеток выполняет сходные функции.
Белки
Белки составляют 10—18 % от общей массы клетки. Это
высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6 ООО до 1 млн. Д и
выше. В организме человека встречается около 5 млн. типов белковых молекул,
отличающихся по своей массе, структуре и функциям не только друг от друга, но
и от белков других организмов
Несмотря на такое разнообразие и сложность строения, все
белки построены всего из 20 различных аминокислот.
Общая формула их выглядит так:
H2N — НС — СООН
В левой части формулы расположена группа NH2, которая
называется аминогруппой и обладает основными свойствами; в правой части —
группа СООН, которая называется карбоксильной и имеет кислотные свойства.
Вспомните, что карбоксильная группа свойственна всем органическим кислотам.
Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами (R), которыми могут
быть самые разные соединения
Таким образом, аминокислоты — амфотерные соединения,
совмещающие свойства и кислоты, и основания. Этим обусловлена их способность
взаимодействовать друг с другом. Две аминокислоты соединяются в одну молекулу
путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп
(HN — СО) с выделением молекулы воды. Связь между аминогруппой одной
аминокислоты и сарбоксильной группой другой ковалентная. В данном случае она
называется пептидной связью:
H,N—НС—С +_ N—НС—СООН——
I «ч
—- HjN—НС—С N—НС—СООН
Н70
Соединение двух аминокислот называется дипептидом, трех —
трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 аминокислотных остатков и
более,— полипептидом.
Белки, входящие в состав живых организмов включают сотни и
тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный,
чем и определяется различие свойств белков.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи
принято называть первичной структурой белка.
Однако молекула белка в виде цепи аминокислот,
последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна
выполнять специфические функции. Для этого необходим более высокий уровень
структурной организации, выражающийся в усложнении пространственного
расположения мономеров белковой молекулы.
В клетках белки имеют вид спирально закрученных волокон или
шариков (глобул) Это объясняется тем, что полипептидная цепочка принимает
строго опреде ленную форму в зависимости от химического строения входящих в
ее состав аминокислот. После своего обра зования полипептидная цепь
сворачивается в спираль. Между атомами соседних витков спирали возникают
водородные связи, в частности между NH- и СО-группами, расположенными на
соседних витках.
Цепочка аминокислот, закрученных в виде спирали, образует
вторичную структуру белка. Многие белки, например коллаген, функционируют в
форме закрученной спирали. Но часто для приобретения биологической активности
необходима третичная, глобулярная структура белковой молекулы. Третичная
структура формируется благодаря взаимодействию радикалов аминокислот, в
частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы
двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в
полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные или
S—S-связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным
связям белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или
глобулы.
Количество аминокислот с радикалами, участвующими в
формировании третичной структуры, а также порядок их расположения в
полипептидной цепочке специфичны для каждого белка. Следовательно,
особенности третичной структуры белка определяются его первичной структурой.
Поскольку большинство белков проявляет свою биологическую
активность в виде третичной структуры, замена даже одной аминокислоты в
полипептидной цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к
снижению или утрате способности к участию в биохимических реакциях.
Для некоторых функций организма требуется участие белков с
еще более высоким уровнем организации Например, гемоглобин — комплекс из
четырех связанных между собой молекул; только в такой форме он может
присоединять и транспортировать кислород. Подобные агрегаты носят название
четвертичной структур I.
По своему составу белки делятся на простые и сложные.
Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки помимо аминокислот
имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты,
липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят
название нуклео- протеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фосфо- и металлопротеидов.
Утрата белковой молекулой своей структурной организации
называется денатурацией.
Денатурация может быть вызвана изменением температуры,
обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями.
Вначале разрушается самая слабая структура — четвертична, , затем третичная,
вторичная и при наиболее жестких условиях — первичная. Если при изменении
условий среды первичная структура молекулы белка остается неизменной, то при
восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура
белка. Процесс восстановления структуры денатурированного белка называется
ренатурацией.
Это свойство белков полностью восстанавливать
утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой
промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и
сывороток, для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде
свои питательные свойства.
Функции белков
Функции белков в клетке многообразны. Одна из важнейших —
строительная функция: белки входят в состав всех клеточных мембран и
органоидов клетки, а также внеклеточных структур.
Для ооеспечения жизнедеятельности клетки исключительно
важное значение имеет каталитическая, или ферментативная, роль белков.
Биологические катализаторы, или ферменты,— это вещества белковой природы,
ускоряющие химические реакции в десятки и сотни ты сяч раз.
Ферментам свойственны некоторые черты, отличающие их от
катализаторов неорганической природы. Во- первых, один фермент катализирует
только одну реакцию или один тип реакций, т. е. биологический катализ
специфичен. Во-вторых, активность ферментов ограничена довольно узкими
температурными рамками (35— 45 °С), за пределами которых их активность
снижается или исчезает. В-третьих, ферменты активны при физиологических
значениях рН, т. е. в слабощелочной среде. Еще одно важное отличие ферментов
от неорганических катализаторов: биологический катализ протекает при
нормальном атмосферном давлении.
Все это определяет ту важную роль, которую ферменты играют
в живом организме. Практически все химические реакции в клетке протекают с
участием ферментов.
Двигательная функция живых организмов обеспечивается
специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах
движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение
жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных и пр.
Транспортная функция белков заключается в присоединении
химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ
(гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.
При поступлении в организм чужеродных белков или
микроорганизмов белые кровяные тельца лейкоциты— образуют особые белки —
антитела. Они связывают и обезвреживают не свойственные организму вещества —
это защитная функция белков .
Белки служат также источником энергии в клетке, т. е.
выполняют энергетическую функцию При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.
|
