БИОХИМИЯ ЗЕРНА


   

§ 7. Свойства белков

  

 

Белковые вещества дают ряд характерных реакций. Рассмотренные ранее реакции аминокислот характерны также и для белков. Белки представляют собой амфотерные электролиты (амфолиты). Для них характерна изоэлектрическая точка— величина рН, при которой белок как кислота или как основание имеет наименьшую степень диссоциации. В изоэлект- рической точке суммарный заряд молекулы равен нулю, что для гликокола можно выразить формулой CH2(NH3)+COO~. В этой точке растворимость белка наименьшая. Этим пользуются для выделения белков из растворов. Высаливание белков из растворов солями легче всего происходит при изоэлектрической точке.

Изоэлектрическая точка находится для глиадина пшеницы при рН 7,1, а для зеина кукурузы при рН 6,2. Белки обладают гидрофильными свойствами, т. еусвязывают воду.

При набухании образуют студни или гели. Сильно гидрати- рованный гель — пшеничная клейковина, содержащая около 2/з воды. Гидрофильность белков зависит от гидрофильных групп, расположенных на поверхности белковой глобулы и притягивающих к себе дипольные молекулы воды. К ним относятся пептидная связь —СО—NH— (связывает одну молекулу воды), аминная группа — NH2 (одну молекулу воды), карбоксильная группа — СООН (четыре молекулы) и т. д.

Вблизи поверхности белковой молекулы молекулы воды строго ориентированы, а по мере удаления от нее их расположение становится все более беспорядочным. Водная оболочка вокруг белковой молекулы препятствует осаждению белка, повышает устойчивость белковых растворов. Обезвоживание белковых глобул с помощью органических растворителей (спирта, ацетона) и солей (снижение их гидрофильности) приводит к тому, что, слипаясь, они образуют крупные частицы и выпадают из раствора в виде осадка. Гидрофильные свойства белков зерна имеют большое значение при хранении и переработке зерна, при выпечке хлеба, производстве макарон и т. д. Различная гидрофильность белков — один из важных признаков зерна сильной и слабой пшеницы.

То или иное расположение атомов в молекуле белка называют конформацией. Конформацию белков, создающуюся при нормальных физиологических условиях ковалентными и дополнительными связями, которые придают белковой молекуле определенную упорядоченность и компактность, называют натив- ной.

 Денатурация белков — сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой молекулы при сохранении первичной структуры. Она обусловлена нарушением кооперативной системы некова- лентных взаимодействий (водородных связей, гидрофобных взаимодействий). В результате утрачивается уникальное пространственное расположение и форма полипептидных цепочек, нарушается нативная конформация белковой молекулы. Химический состав при денатурации остается без изменения. Схематически денатурацию белка можно представить как развертывание определенным образом уложенной в пространстве полипептидной цепочки и образование беспорядочного клубка ( 9).

Денатурация в большинстве случаев — процесс необратимый, однако известны случаи обратимой денатурации белков. Денатурация изменяет первоначальные свойства белковых веществ: увеличивается реактивность некоторых химических групп, входящих в состав молекулы; появляются свободные группы (—SH и др.); уменьшаются растворимость, гидрофильность, ферментативная активность; изменяется форма или величина белковой молекулы, увеличивается ее асимметрия; облегчается воздействие протеолитических ферментов; изменяется заряд частиц и т.д. О том, насколько глубоко изменяется белковое вещество в результате денатурации, можно судить лишь по совокупности признаков. Денатурирующие воздействия разделяют на химические, физические и биологические, хотя часто многие из них действуют взаимосвязанно.

К химическим агентам денатурации относят вещества, резко изменяющие величину рН (кислоты, щелочи), органические вещества и растворители (мочевина, соли гуанидина, уретан, спирт, ацетон), детергенты (додецилсульфат натрия), салицилат натрия и др. Из физических агентов необходимо назвать прежде всего тепловую денатурацию, т. е. действие высоких температур. Нагрев разрывает водородные связи и нарушает взаимодействие гидрофобных групп. Тепловая денатурация бел- ,ков наиболее часто наблюдается при сушке зерна, если она ведется с нарушением установленных правил, а также в результате самосогревания зерновой массы. При нагревании до 45 °С всхожесть зерна не изменяется, при 50...60°С снижаются хлебопекарные свойства, особенно зерна пшеницы.

Степень тепловой денатурации белковых веществ (А) зависит от температуры и продолжительности нагрева, а также от влажности.

Нагревание зерна при одной и той же температуре может по-разному влиять на его качество, если влажность зерна и продолжительность его нагрева будут различными. В зависимости от условий тепловой денатурации установлены четыре основные стадии качественного состояния зерна пшеницы.

Первая стадия характеризуется термоактивацией зерна. Наблюдаются первые признаки обратимой тепловой денатурации наименее стойких белков — альбуминов, повышение энергии прорастания и всхожести, причем положительное влияние нагрева тем выше, чем ниже начальная всхожесть. Максимум положительного влияния нагрева наблюдается при денатурации белков (по их растворимости) в степени 2,0... 2,5%. За этими пределами, сопровождающимися большей степенью денатурации белков, начинается снижение энергии прорастания и всхожести.

На второй стадии отсутствуют заметные изменения технологических показателей качества зерна. На этой стадии денатурации свойства белков изменяются незначительно, на хлебопекарных качествах зерна это не отражается.

Третья стадия приводит к укреплению клейковины пшеницы. Ее широко используют для улучшения физических свойств слабой клейковины.

Отличительные признаки четвертой стадии — далеко зашедшее укрепление клейковины, которая становится крошащейся или совсем не отмывается, хлебопекарные качества муки заметно ухудшаются. Кроме нагрева, денатурирующее воздействие на белки зерна оказывает облучение ультрафиолетовым светом, а также большими дозами рентгеновских и ^-лучей.

Белкй денатурируются при механических воздействиях, высоком давлении — 500... 1000 МПа, растирании сухих препаратов, энергичном встряхивании растворов и растекании с образованием поверхностной пленки.

 

СОДЕРЖАНИЕ:  БИОХИМИЯ ЗЕРНА И ПРОДУКТОВ ЕГО ПЕРЕРАБОТКИ

 



Смотрите также:

 

ПИТАНИЕ. Пищевые вещества

Важное значение имеют свойства перевариваемости и усвояемости питательных веществ.
Биологическая ценность животных белков выше, чем растительных (например, у белков пшеницы 52—65 %).

 

Целебные средства животного происхождения. о некоторых...

Белковым веществам принадлежит особо важная роль в наследственной передаче признаков и свойств организма. Это далеко не полное перечисление разнообразных функций, выполняемых белками...

 

Режим питания. Краткая характеристика питательной...

Рыба является важным источником полноценных белков.
По содержанию пищевых веществ, физическим свойствам, усвояемости маргарин мало отличается от сливочного масла, относится к числу жиров с высокими кулинарными свойствами.

 

БЕЛКИ (протеиды)— биологические полимеры...

Сильнодействующие вещества ядов нек-рых животных (змей, насекомых и пр.) и растений, а также токсины бактерий являются белками.
Уникальность свойств белковых молекул объясняется порядком чередования в них аминокислот.

 

МОЛОКО И МОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ. Питание

Молочный жир по пищевым и биологическим свойствам является наиболее полноценным. В нём содержатся дефицитная арахидоновая кислота и белково-лецитиновый комплекс, играющие важную роль в обмене веществ.

 

ПИТАНИЕ — процесс усвоения организмом питательных...

Свойства пищевых веществ и потребность в них организма.
Недостаточность белков в П. является одной из причин повышенной восприимчивости организма к инф. заболеваниям.