БИОХИМИЯ ЗЕРНА


   

§ 3. Специфичность и условия действия ферментов

  

 

Действие ферментов в отличие от неорганических катализаторов строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину.

Дипептид, состоящий из остатков двух молекул аргинина, под действием аргиназы дает лишь половину количества мочевины. Хотя расщепление аргинина происходит в месте, весьма отдаленном от карбоксильной (СООН) группы (пунктир), необходимым условием действия аргиназы является ее соединение с карбоксильной группой аргинина. Поэтому замещение водорода в карбоксильной группе на метальный остаток или же связывание карбоксильной группы со второй молекулой аргинина оказывает резкое влияние на действие аргиназы. Пример строгой специфичности действия — ферменты, катализирующие химические превращения различных природных стерео- изомеров. Фермент, окисляющий природные L-аминокислоты, не действует на D-изомеры этих же аминокислот.

Фермент дипептидаза, гидролизирующий дипептиды, состоящие из остатков L-аминокислот, не действует на такие же дипептиды, состоящие из остатков D-аминокислот. Специфичность действия ферментов послужила немецкому ученому Эмилю Фишеру основанием для сравнения субстрата и фермента, катализирующего его превращение, с замком и соответствующим ему ключом. Стереохимическая специфичность ферментов теснейшим образом связана с одной из основных особенностей живых организмов — их способностью к синтезу оптически активных органических соединений.

В образовании соединения между ферментом и субстратом так называемого фермент-субстратного комплекса принимают участие лишь некоторые функциональные группы молекулы фермента, образующие его активный центр. Функциональные группы могут находиться в разных местах молекулы субстрата, их сближение происходит благодаря свойственной молекуле фермента специфической пространственной (третичной) структуре. Нарушение пространственной структуры молекулы фермента (ее активного центра) в результате денатурации белка или каких-либо химических модификаций приводит к изменению или полной потере каталитической активности. В двухком- лонентных ферментах в образовании фермент-субстратного комплекса принимают участие не только функциональные группы апофермента, но и простетическая группа. Исключительно высокая специфичность действия ферментов объясняется их белковой природой. Пиридоксалевые ферменты, содержащие один и тот же кофермент (пиридоксальфосфат), могут принадлежать к различным классам и катализировать разнообразные реакции. Специфичность их действия зависит от природы апофермента.

Действие ферментов зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (рН). Оптимальная температура, при которой активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 40. ..50°С. При более низких температурах скорость ферментативной реакции снижается, а при температурах, близких к 0°С, реакция полностью прекращается. При повышении температуры выше оптимальной скорость ферментативной реакции также снижается и, наконец полностью прекращается. Снижение интенсивности действия ферментов ( 19, 20) при повышении температуры сверх оптимальной объясняется главным образом начинающимся разрушением (денатурацией) входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводненные {в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги.

Наблюдаемая в практике работы с зерном большая устойчивость сухого зерна к повышенной температуре с сохранением биологических и технологических свойств по сравнению с тем же, но увлажненным зернам объясняется этими особенностями тепловой денатурации белков и инактивации ферментов.

Важным фактором, от которого зависит действие ферментов, является активная реакция среды —рН ( 21, 22, 23, 24). Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине рН. Оптимум действия (J-фруктофуранози- дазы находится в широкой зоне рН — от 4,0 до 5,5. Отношение к рН а- и р-амилазы различно: ^-амилаза может действовать при более кислой реакции, чем а-амилаза. Вместе с тем [}-ами- лаза более термолабильна, чем а-амилаза, которая выдерживает более высокую температуру. Большое влияние на скорость ферментативной реакции оказывает концентрация субстрата.

Действие ферментов зависит также от присутствия специфических активаторов и неспецйфических или специфических лнгйбиторов. Многие ферменты активизируются в присутствии соединений, содержащих сульфгидрильную группу (—SH). К ним принадлежат аминокислоты цистеин и трипептид глютатион, содержащийся в каждой живой клетке и состоящий из остатков глютаминовой кислоты, цистеина и гликокола. Особенно сильное активизирующее воздействие глютатион оказывает на некоторые протеолитические и окислительные ферменты. Глютатион регулирует окислительно-восстановительные лроцессы благодаря тому, что может существовать в двух формах—восстановленной и окисленной.

Сокращенно восстановленную форму глютатиона обозначают Г—SH, а окисленную Г—S—S—Г. Цистеин и глютатион играют большую роль в биохимических процессах, происходящих в тесте. Ингибирование (угнетение) ферментов происходит под действием различных веществ, образующих с белками нерастворимые осадки или блокирующих в них какие-либо группы (например, —SH—группу). Существуют специфические ингибиторы ферментов, угнетение которыми каталитических функций основано на специфическом связывании этих ингибиторов с определенными химическими группировками в активном центре фермента. Оксид углерода (С) специфически ингибиру- ет ряд окислительных ферментов, содержащих в активном центре железо или медь. Вступая в химическое соединение с этими металлами, оксид углерода блокирует активный центр, фермента, который вследствие этого теряет свою активность. Различают обрдтимое и необратимое ингибирование ферментов. В случае обратимого ингибирования (например, действие малоновой кислоты на сукцинатдегидрогеназу) активность фермента восстанавливается при удалении ингибитора диализом или иным способом.

При необратимом ингибировании действие ингибитора даже при его низких концентрациях со временем усиливается иг наступает полное торможение активного фермента. Ингибирование может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить друг друга из фермент-субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на ферменты специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме

 

СОДЕРЖАНИЕ:  БИОХИМИЯ ЗЕРНА И ПРОДУКТОВ ЕГО ПЕРЕРАБОТКИ

 



Смотрите также:

 

ФЕРМЕНТЫ (энзимы) — специфические белки...

Основным отличием ферментов от химич. катализаторов является высокая специфичность их действия, т. е. каждый фермент
Основой гиперфер-ментемии часто является также увеличение синтеза Ф. При изменении оптимальных условий...

 

Ферменты

...природа ферментов определяется цитоплазматической РНК; специфичность же этой РНК в
ФЕРМЕНТЫ (энзимы) — специфические белки, выполняющие...
...в клетках живых организмов под действием специальных ферментов.

 

Ферменты и гены

Каждая химическая реакция в клетке управляется ферментом, подобно тому как каждое действие на фабрике управляется
Некоторые ученые полагают, что каждый ген имеет способность формировать один специфический фермент, и никакой другой.

 

Препараты обладающие тромболитическим действием...

...могут создаваться условия для растворения фибринового сгустка под действием эндогенных фибрино-литических ферментов
80—100% лизис стандартных тромбов из донорской крови; обладает относительной видовой специфичностью действи